Please use this identifier to cite or link to this item:
https://repository.unej.ac.id/xmlui/handle/123456789/76956
Title: | SPESIFITAS DAN STABILITAS ENZIM PROTEASE DARI TANAMAN BIDURI (Calotropis gigantea) |
Authors: | Witono, Yuli |
Keywords: | biduri cysteine protease derajat hidrolisis eksopeptidase |
Issue Date: | 5-Sep-2016 |
Abstract: | Pemakaian enzim protease bagi industri pangan cenderung meningkat, sementara ketersediaannya belum mencukupi kebutuhan, oleh karena itu perlu dicari sumber enzim protease yang lain. Salah satu bahan yang memiliki potensi untuk dikembangkan sebagai sumber enzim protease adalah tanaman biduri. Biduri merupakan jenis tumbuhan semak liar tropis termasuk di Indonesia yang populasinya cukup melimpah, tumbuh pada lahan kering dan areal sekitar pantai. Tanaman tersebut hingga saat ini belum dimanfaatkan secara optimal. Penelitian ini merupakan studi lanjut dari karakterisasi parsial protease biduri sebagai dasar untuk keperluan aplikasinya lebih lanjut. Hasil isolasi diuji spesifitasnya dalam menghidrolisis substrat berikut stabilitasnya pada berbagai reagen spesifik. Berdasarkan sifat kimia sisi aktifnya, protease biduri termasuk dalam jenis sulfidril (cysteine protease). Aktivitasnya stabil pada larutan garam dan deterjen, namun menurun pada larutan berkapur dan berlogam. Protease biduri mampu menghidrolisis substrat kasein, isolat protein kedelai, isolat protein koro, myofibril ikan dan gelatin. Sedangkan berdasarkan pola pemecahan substratnya, protease biduri diindikasikan termasuk dalam kelompok eksopeptidase. Sehingga potensial untuk proses pembuatan hidrolisat protein (specific flavor enhancer). |
URI: | http://repository.unej.ac.id/handle/123456789/76956 |
Appears in Collections: | LSP-Jurnal Ilmiah Dosen |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
22. Spesifitas & Stabilitas Enzim Biduri (PATPI Denpasar 2009).pdf | 171.66 kB | Adobe PDF | View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.